BACE1 (beta-site amyloid precursorproteinspaltning 1) blev oprindeligt klonet og karakteriseret i 1999. Det er nødvendigt til frembringelse af alle monomere former for amyloid-karrus (a karrus), herunder en Karrus 42, som aggregeres til bioaktive konformationsarter og sandsynligvis initierer toksicitet i Ad. BACE1-koncentrationer og aktivitetshastigheder øges i AD-hjerner og kropsvæsker, hvilket understøtter hypotesen om, at BACE1 spiller en kritisk rolle i AD-patofysiologi. Derfor, BACE1 er et primært lægemiddelmål for at bremse en Kursproduktion i begyndelsen af E.kr. Udover den amyloidogene vej har BACE1 andre substrater, der kan være vigtige for synaptisk plasticitet og synaptisk homeostase. Faktisk viser kimline og voksne betingede BACE1 knockout mus komplekse neurologiske fænotyper. På trods af BACE1-hæmmere kliniske forsøg, der hidtil er blevet afbrudt af nytteløse eller sikkerhedsmæssige årsager, forbliver BACE1 et velvalideret terapeutisk mål for AD. En sikker og effektiv forbindelse med høj substratselektivitet såvel som et mere nøjagtigt dosisregime, patientpopulation og sygdomsstadium kan endnu findes. Yderligere forskning bør fokusere på den rolle, som en Kurt og BACE1 i fysiologiske processer og centrale patofysiologiske mekanismer AD. Funktionerne af BACE1 og homologen BACE2, såvel som biologien af en Krorus i neuroner og glia, fortjener yderligere undersøgelse. Cellulære og molekylære undersøgelser af BACE1-og BACE2-knockout-mus kombineret med biomarkørbaseret menneskelig forskning vil hjælpe med at belyse de biologiske funktioner i disse vigtige funktioner og identificere deres substrater og nedstrømseffekter. Sådanne undersøgelser vil have kritiske implikationer for BACE1-hæmning som en terapeutisk tilgang til AD.