トランスケトラーゼ反応Edit

トランスケトラーゼ反応はトランスアルドラーゼ反応と非常によく似ています。 しかし、トランスケトラーゼは、トランスアルドラーゼの三つの炭素単位の代わりに二つの炭素単位を移動するため、異なっている。 チアミンpyrophospate(TPP)は、負に帯電した炭素であるカルバニオンを有するようにイオン化する。 カルバニオンの重要性は、炭素がある意味で求核剤に添加されるように、それらがカルボニルを攻撃することができるということである。 TPPはケトース基質を攻撃し、アルドース生成物を放出して活性化グリコアルデヒドユニットを生成する。 活性化グリコアルデヒドユニットは、アルドース生成物のカルボニルが攻撃され、いくつかの電子移動の後に分離される正に帯電した窒素原子のために電子シンクである。 トランスケトラーゼ反応の重要性は、酵素TPPがケトース基質をそれに結合した異なる基を有するケトース生成物に変化させるために使用するメカニズムであることである。

トランスアルドラーゼ反応編集

トランスアルドラーゼ反応は、ケトース供与体からアルドース受容体への移動または三つの炭素ジヒドロキシアセトン単位を含む。 トランスケトラーゼ反応とは異なり、トランスアルドラーゼは補綴基を含まず、代わりに反応は酵素の活性部位にあるケトース基質のカルボニル基とリジン残基のアミノ基との間に形成されるシッフ塩基から始まる。 次にシッフ塩基がプロトン化され、c-3とC-4の間の結合が切断され、アルドース生成物が放出される。 Ｓｃｈｉｆｆ塩基カルバニオン上の残りの負電荷は共鳴によって安定化され，プロトン化されたＳｃｈｉｆｆ塩基の窒素原子上の正電荷は電子シンクとして作用する。 シッフ塩基は、ジヒドロキシアセトンがアルドースのカルボニル基と反応し、ケトース生成物がシッフ塩基の加水分解によってリジン側鎖から放出されることを可能にする適切なアルドースが結合するまで安定なままである。

トランスアルドラーゼは、脳内でトランスアルドラーゼを選択的に発現するオリゴデンドロサイトの選択的破壊である多発性硬化症患者の自己免疫の標的である。

カルビンサイクル中のケトース編集

カルビンサイクル、または暗い反応は、光非依存性反応の一つです。 この反応の第三段階では、六炭素および三炭素糖から五炭素糖が構築される。 トランスケトラーゼとアルドラーゼが転位の主要な因子である。 ペントースリン酸経路にあるトランスケトラーゼは、ケトースからアルドースに二炭素単位を移動させるために補酵素、チアミンピロリン酸（TPP）を必要とする。 一方、トランスアルドラーゼはケトースからアルドースに三炭素単位を移動させる。

要約すると、トランスケトラーゼは最初に六炭素糖と三炭素糖を四炭素糖と五炭素糖に変換する。 次に、アルドラーゼは、四炭素生成物と三炭素糖を組み合わせて七炭素糖を形成する。 この7炭素糖は、最終的に別の3炭素糖と反応して、2つの追加の5炭素糖を形成する。