białka zakotwiczone w Glikozylofosfatydyloinozytolu (GPI) (GPI-APs) są klasą białek błonowych zawierających rozpuszczalne białko przyłączone przez konserwowaną kotwicę glikolipidową do zewnętrznej ulotki błony plazmatycznej. W spolaryzowanych komórkach nabłonkowych GPI-APs są sortowane głównie do powierzchni wierzchołkowej w sieci trans-Golgiego (TGN) przez grupowanie w sfingolipidowych i zależnych od cholesterolu mikrodomenach (lub tratwach), które zostały zaproponowane jako wierzchołkowe platformy sortujące. Najnowsze dane wskazują, że mechanizmy sortowania GPI-AP, występujące w Golgim, kontrolują zarówno transport błonowy GPI-APs, jak i ich specyficzną aktywność na powierzchni wierzchołkowej w pełni spolaryzowanych komórek nabłonkowych. Tutaj omawiamy najnowsze odkrycia i czynniki regulujące sortowanie wierzchołkowe GPI-APs w Golgim w spolaryzowanych komórkach nabłonkowych. Podkreślamy również różnice w organizacji błon plazmatycznych GPI-APs między komórkami spolaryzowanymi i niepolaryzowanymi, co potwierdza istnienie różnych mechanizmów kontrolujących organizację GPI-AP w różnych typach komórek.