Glycosylphosphatidylinositol (GPI) -verankerte Proteine (GPI-APs) sind eine Klasse von Membranproteinen, die ein lösliches Protein enthalten, das durch einen konservierten Glycolipidanker an die äußere Oberfläche der Plasmamembran gebunden ist. In polarisierten Epithelzellen werden GPI-APs überwiegend im Trans-Golgi-Netzwerk (TGN) durch Clustering in Sphingolipid- und cholesterinabhängigen Mikrodomänen (oder Rafts), die als apikale Sortierplattformen vorgeschlagen wurden, zur apikalen Oberfläche sortiert. Jüngste Daten zeigen, dass die Mechanismen der GPI-AP-Sortierung, die im Golgi auftreten, sowohl den Membrantransport von GPI-APs als auch ihre spezifische Aktivität an der apikalen Oberfläche vollständig polarisierter Epithelzellen steuern. Hier diskutieren wir die neuesten Erkenntnisse und die Faktoren, die die apikale Sortierung von GPI-APs am Golgi in polarisierten Epithelzellen regulieren. Wir unterstreichen auch die Unterschiede in der Plasmamembranorganisation von GPI-APs zwischen polarisierten und nicht polarisierten Zellen, die die Existenz verschiedener Mechanismen unterstützen, die die GPI-AP-Organisation in verschiedenen Zelltypen steuern.