Titin,také známý jako spojovací, je flexibilní intrasarcomeric vláknitý protein, který je největší bílkoviny známé dnes. Titiny jsou rodina velkých proteinů, které lze rozdělit na dvě podtřídy pruhovaných a nesvalových buněk obratlovců .

celková struktura

Titin, protein polypeptidového řetězce, který má délku větší než 1 µm a šířku 3-4 nm . Molekula proteinu má molekulovou hmotnost až přibližně 4 Mda. Titin je struktura s více doménami, která se skládá ze dvou typů domén podobných imunoglobulinu (Ig) a fibronektinu. Existuje přibližně 300 Ig a fibronektinu domény přítomné v titin, se také kinázy domén v blízkosti karboxylové terminus. Tyto dva typy domén jsou β-sendviče se sedmi nebo osmi vlákny, které jsou vyrobeny z asi 100 zbytků. Karboxylový konec je v oblasti hlavy molekuly titinu, je reprezentován jako obrázek molekuly červené části. Struktura také obsahuje specializovaná vazebná místa a domnělou elastickou oblast, pevk doménu, a existuje jedinečná sekvenční oblast, která je součástí molekuly titinu . Titin je amulti-domény struktury je evidentní interdomain periodicita vidět ve struktuře. Molekula titinu je poloviční velikost sakromerů se čtyřmi oblastmi i-pásma,a-pásma, m-linie A Z-linie. I-pásmová část titinu je tvořena pouze ig doménami a jedinečnými sekvencemi s IG doménami uspořádanými v tandemu. Sekce a-pásma je největší částí proteinové molekuly s vysoce konzervovanou sekvencí. V A-pásmu jsou domény Ig a fibronektinu nastaveny v dlouhém rozsahu a nazývají se super opakování. Existují dva typy sad IG a fibronektinu, které jsou uspořádány v vzorcích s dlouhým dosahem, vyrobené ze sedmi a jedenácti domén. Na konci A-pásma se nachází šest kopií malých super opakování, které jsou dlouhé 25-30 nm. M-linie obsahuje překrývající se karboxylové koncové oblasti molekuly titinu. Oblast z-linie je na opačném konci, který má překrývající se amino koncové oblasti molekuly ze sousední sakromery.

Funkce

Titin se zdá být klíčovou součástí sestavy a fungování obratlovců straited svaly. Primární funkcí titinu je elastická stabilizace relativních poloh myosinových a aktinových vláken. Má oblasti, které odrážejí různé části sakromery, které mají mechanické funkce, katalytické funkce a schopnost vázat mnoho dalších sacromerových proteinů. Proteinové molekuly hrají roli při sestavování tlustých vláken a sakromer. Titin má úlohu při svalové signalizační mechanismy, tohle byla objevena před kinázovou doménu k karboxy-terminální, M-line konci a potenciální fosforylace míst v blízkosti obou koncích. Je známo, že jak konce z-linie, tak konce m-linie molekul titinu jsou součástí signalizační dráhy, která řídí mechanismy související s napětím a obratem proteinů. Titin je také zodpovědný za elasticitu uvolněných pruhovaných svalů a působí jako molekulární lešení pro tvorbu silných vláken. To generuje většinu pružná reakce sacromere, který reaguje jako obousměrný pružina, která se táhne a odvrací při pohybu svalů způsobují nejtenčí svalová vlákna vrátit se do jeho klidovém stavu . Ve zralých svalů, titin molekul je účastnit se mechanismů, které ovládají pružnost a provozní rozsah (délka rozsah sacromeres, když se zkrátit a prodloužit ve svalové tkáně in vivo) sacromere délky a napětí související procesy v těle.

bylo zjištěno, že Titin, který je neporušený, je důležitý pro normální svalovou strukturu a funkci. Toto bylo pozorováno při titin mutace narušila sacromere montáž a funkce, příkladem může být mutace, které ovlivňují I-kapela část titin by změnit pružnost svalů.

Titin souvisí s chromozomy, které mají klíčovou roli v mitóze. Během mitózy titin řídí axiální průměr mitotických chromozomů.

struktura související s funkcí

Titin je poměrně lineární protein s odůvodněním, proč je struktura taková. Titin, který je vláknitým proteinem, je schopen své práce v pruhovaných svalech. Molekuly jsou tvořeny samotnými pásy a když tvoří sakromery, lineárně se seřadí vedle sebe. Struktura je schopna poskytnout představu o tom, jak to souvisí s funkcí a jak titin funguje jako elastický ve svalech.