La titina,también conocida como conectina, es una proteína filamentosa intrasarcomérica flexible, que es la proteína más grande conocida hoy en día. Las titinas son una familia de proteínas grandes que se pueden dividir en dos subclases de células estriadas y no musculares de vertebrados .

Estructura general

Titina, una proteína de cadena de polipéptidos que tiene más de 1 µm de longitud y 3-4 nm de ancho . La molécula de proteína tiene un peso molecular de hasta aproximadamente 4 Mda. La titina es una estructura de dominios múltiples que se encuentra compuesta de dos tipos de dominios similares a la inmunoglobulina (Ig) y la fibronectina. Hay aproximadamente 300 dominios de Ig y fibronectina presentes en la titina, con dominios de cinasa cercanos al terminal carboxílico. Estos dos tipos de dominios son sándwiches β de siete u ocho hebras que están hechos de aproximadamente 100 residuos. El término carboxilo se encuentra en la región de la cabeza de una molécula de titina, el se representa como la imagen de la molécula de la parte roja. La estructura también contiene sitios de unión especializados y una supuesta región elástica, el dominio PEVK, y hay una región de secuencia única que forma parte de una molécula de titina . Titina se amulti-estructura de dominio es evidente por el interdominio periodicidad visto en la estructura. Una molécula de titina tiene la mitad de un tamaño de sacromeros con las cuatro regiones de la banda I, la banda A, la línea M y la línea Z. La sección de banda I de la titina se compone de solo dominios Ig y secuencias únicas con los dominios Ig organizados en tándem. La sección de banda A es la parte más grande de la molécula de proteína con una secuencia altamente conservada. En la sección de banda A, los dominios Ig y fibronectina se configuran en un patrón de largo alcance y se denominan súper repeticiones. Hay dos tipos de conjuntos de Ig y fibronectina que están dispuestos en patrones de largo alcance, hechos de siete y once dominios. Situado cerca del final de la banda A, hay seis copias de pequeñas súper repeticiones, que tienen una longitud de 25-30 nm. La línea M contiene las regiones terminales carboxílicas superpuestas de la molécula de titina. La región de la línea Z está en el extremo opuesto que tiene las regiones terminales amino superpuestas de una molécula del sacromero vecino.

Función

La titina parece ser un componente clave en el ensamblaje y funcionamiento de los músculos tensos de los vertebrados. Una función primaria de la titina es la estabilización elástica de las posiciones relativas de los filamentos de miosina y actina. Tiene regiones que reflejan las diferentes partes del sacromero, que tienen funciones mecánicas, funciones catalíticas y la capacidad de unirse a muchas otras proteínas del sacromero. Las moléculas de proteína desempeñan un papel en el ensamblaje de filamentos gruesos y sacromeros. La titina tiene un papel en los mecanismos de señalización muscular, esto se descubrió desde el dominio de la quinasa hacia el terminal carboxi, el extremo de la línea M y los sitios de fosforilación potenciales cerca de ambos extremos. Se sabe que tanto los extremos de la línea Z como de la línea M de las moléculas de titina son partes de la vía de señalización que controlan la tensión y los mecanismos relacionados con el recambio de proteínas. La titina también es responsable de la elasticidad de los músculos estriados relajados y actúa como andamio molecular para la formación de filamentos gruesos. Genera la mayor parte de la respuesta elástica de un sacromero, que responde como un resorte bidireccional que se estira y retrocede durante el movimiento de los músculos para hacer que la miofibril regrese a su estado de reposo . En el músculo maduro, las moléculas de titina deben participar en los mecanismos que controlan la elasticidad y el rango operativo (el rango de longitud de los sacromeros cuando se acortan y extienden en el músculo in vivo) de las longitudes de los sacromeros y los procesos relacionados con la tensión en el cuerpo.

Se ha comprobado que la titina intacta es importante para la estructura y la función musculares normales. Esto se observó cuando la mutación de la titina interrumpió el ensamblaje y la función del sacromero, un ejemplo serían las mutaciones que afectan la porción de la banda I de la titina que cambiarían la elasticidad del músculo.

Titina vinculada a cromosomas, que desempeña un papel clave en la mitosis. Durante la mitosis, la titina controla el diámetro axial de los cromosomas mitóticos.

Estructura relacionada con la función

La titina es una proteína bastante lineal con un razonamiento de por qué la estructura es de esa manera. La titina, que es una proteína de forma filamentosa, puede funcionar en los músculos estriados. Las moléculas se forman con bandas y cuando forman sacromeros se alinean una al lado de la otra de manera lineal. La estructura es capaz de dar una idea de cómo se relaciona con la función y cómo funciona la titina como elástico en los músculos.