Titin,også kendt som connectin, er et fleksibelt intrasarcomerisk filamentøst protein, som er de største proteiner, der er kendt i dag. Titiner er en familie af store proteiner, der kan opdeles i to underklasser af striated og ikke-muskelceller af hvirveldyr .

samlet struktur

Titin, et polypeptidkædeprotein, der er større end 1 liter i længden og 3-4 nm i bredden . Proteinmolekylet har en molekylvægt på op til ca.4 Mda. Titin er en struktur med flere domæner, der viser sig at være sammensat af to typer domæner svarende til immunoglobulin (IG) og fibronectin. Der er cirka 300 IG-og fibronectin-domæner til stede i titin, med også kinasedomæner tæt på carboksyl-terminalen. Disse to typer af domæner er smørbrød af syv eller otte tråde, der er lavet af omkring 100 rester. Den røde del af molekylet er repræsenteret som det røde delmolekylbillede. Strukturen indeholder også specialiserede bindingssteder og en formodet elastisk region, pevk-domænet, og der er en unik sekvensregiondel af et titinmolekyle . Titin er amulti-domæne struktur fremgår af interdomain periodicitet set i strukturen. Et titinmolekyle er en halv sacromeres størrelse med de fire regioner i I-båndet,A-båndet, M-linjen og å-linjen. Titins i-båndsektion består kun af IG-domæner og unikke sekvenser med IG-domæner arrangeret i tandem. A-båndsektionen er den største del af proteinmolekylet med en stærkt konserveret sekvens. I A-båndsektionen er ig-og fibronectin-domænerne sat op i et langtrækkende mønster og kaldes super repeats. Der er to typer af IG og fibronectin sæt, der er arrangeret i lang rækkevidde mønstre, lavet af enten syv og elleve domæner. Beliggende nær slutningen af A-båndet er der seks kopier af små super gentagelser, det der er 25-30 nm lange. M-linjen indeholder de overlappede carboksyl-terminusregioner i titinmolekylet. Området er i den modsatte ende, som har de overlappede amino terminale områder af et molekyle fra den nærliggende sacromere.

funktion

Titin synes at være en nøglekomponent i samlingen og funktionen af hvirveldyr straited muskler. En primær funktion af titin er at give elastisk stabilisering af relative positioner af myosin og actinfilamenter. Det har regioner, der spejler de forskellige dele af sacromeren, som har mekaniske funktioner, katalytiske funktioner og evnen til at binde mange andre sacromerproteiner. Proteinmolekylerne spiller en rolle i tyk-filament og sacromere samling. Titin spiller en rolle i muskelsignaleringsmekanismer, dette blev opdaget fra kinasedomænet mod carboksyterminalen, M-line-enden og potentielle phosphoryleringssteder nær begge ender. Det er kendt, at både Titinmolekylernes og M-linjens ender er dele af signalvejen, der styrer spændinger og proteinomsætningsrelaterede mekanismer. Titin er også ansvarlig for elasticiteten af afslappede striberede muskler og fungerer som det molekylære stillads til tyk filamentdannelse. Det genererer det meste af det elastiske respons fra en sacromere, der reagerer som en tovejsfjeder, der strækker sig og vikler sig under bevægelse af muskler for at få myofibrilen til at gå tilbage til sin hviletilstand . I moden muskel skal titinmolekyler deltage i de mekanismer, der styrer elasticitet og driftsområdet (længdeområdet for sacromerer, når de forkortes og strækker sig i muskel in vivo) af sacromerlængder og spændingsrelaterede processer i kroppen.

Titin, der er intakt, har vist sig at være vigtigt for normal muskelstruktur og funktion. Dette blev observeret, når titinmutation forstyrrede sacromere-samlingen og funktionen, et eksempel ville være mutationer, der påvirker i-bånddelen af titin, ville ændre muskelens elasticitet.

Titin forbundet med kromosomer, der har en nøglerolle i mitose. Under mitose styrer titin den aksiale diameter af mitotiske kromosomer.

struktur relateret til funktion

Titin er et ret lineært protein med en begrundelse for, hvorfor strukturen er sådan. Titin er et filamentøst formet protein er i stand til sit job i striated muskler. Molekylerne dannes med bånd selv, og når de danner sacromerer, stiller de sig op ved siden af hinanden på en lineær måde. Strukturen er i stand til at give en ide om, hvordan den relaterer til funktionen, og hvordan titin fungerer som Elastik i musklerne.