Transketolase-Reaktionbearbeiten
Die Transketolase-Reaktion ist der Transaldolase-Reaktion sehr ähnlich. Die Transketolase unterscheidet sich jedoch dadurch, dass sie eine Zwei-Kohlenstoff-Einheit anstelle der Drei-Kohlenstoff-Einheit der Transaldolase überträgt. Thiaminpyrophosphat (TPP) ionisiert, so dass es ein Carbanion hat, das ein negativ geladener Kohlenstoff ist. Die Bedeutung von Carbanion besteht darin, dass sie Carbonyle angreifen können, so dass dem Nukleophil in gewissem Sinne Kohlenstoffe zugesetzt werden. TPP greift ein Ketosesubstrat an, wo es das Aldoseprodukt freisetzt, um eine aktivierte Glykoaldehydeinheit zu erhalten. Eine aktivierte Glykoaldehydeinheit ist eine Elektronensenke aufgrund eines positiv geladenen Stickstoffatoms, in dem ein Carbonyl eines Aldoseprodukts angegriffen und dann nach einer gewissen Elektronenbewegung abgetrennt wird. Die Bedeutung der Transketolase-Reaktion besteht darin, dass es sich um den Mechanismus handelt, mit dem das Enzym TPP ein Ketosesubstrat in ein Ketoseprodukt umwandelt, an das eine andere Gruppe gebunden ist.
Transaldolase-Reaktionbearbeiten
Die Transaldolase-Reaktion beinhaltet die Übertragung einer Drei-Kohlenstoff-Dihydroxyaceton-Einheit von einem Ketosedonor zu einem Aldoseakzeptor. Im Gegensatz zur Transketolase-Reaktion enthält die Transaldolase keine prothetische Gruppe; Stattdessen beginnt die Reaktion mit einer Schiff-Base, die zwischen der Carbonylgruppe des Ketosesubstrats und der Aminogruppe eines Lysinrestes am aktiven Zentrum des Enzyms gebildet wird. Als nächstes wird die Schiff-Base protoniert und die Bindung zwischen C-3 und C-4 bricht, wodurch das Aldoseprodukt freigesetzt wird. Die verbleibende negative Ladung auf dem Schiff-Base-Carbanion wird durch Resonanz stabilisiert, während die positive Ladung auf dem Stickstoffatom der protonierten Schiff-Base als Elektronensenke wirkt. Die Schiff-Base bleibt so lange stabil, bis eine geeignete Aldose gebunden wird, die es dem Dihydroxyaceton ermöglicht, mit der Carbonylgruppe der Aldose zu reagieren, und das Ketoseprodukt über Hydrolyse der Schiff-Base von der Lysinseitenkette freigesetzt wird. Transaldolase ist ein Ziel der Autoimmunität bei Patienten mit Multipler Sklerose, die die selektive Zerstörung von Oligodendrozyten ist, die selektiv Transaldolase im Gehirn exprimieren.
Ketose im Calvin-Zyklus
Der Calvin-Zyklus oder Dunkelreaktionen ist eine der lichtunabhängigen Reaktionen. In der dritten Phase dieser Reaktion wird ein Fünf-Kohlenstoff-Zucker aus Sechs-Kohlenstoff- und Drei-Kohlenstoff-Zucker aufgebaut. Eine Transketolase und eine Aldolase sind die Hauptfaktoren bei der Umlagerung. Die Transketolase, die sich im Pentosephosphatweg befindet, benötigt ein Coenzym, Thiaminpyrophosphat (TPP), um eine Zwei-Kohlenstoff-Einheit von einer Ketose zu einer Aldose zu übertragen. Während die Transaldolase eine Drei-Kohlenstoff-Einheit von einer Ketose zu einer Aldose überträgt.
Zusammenfassend wandelt Transketolase zunächst einen Sechs-Kohlenstoff-Zucker und einen Drei-Kohlenstoff-Zucker in einen Vier-Kohlenstoff-Zucker und einen Fünf-Kohlenstoff-Zucker um. Dann kombiniert Aldolase das Vierkohlenstoffprodukt und einen Dreikohlenstoffzucker, um den Siebenkohlenstoffzucker zu bilden. Dieser Sieben-Kohlenstoff-Zucker reagiert dann schließlich mit einem anderen Drei-Kohlenstoff-Zucker, um zwei zusätzliche Fünf-Kohlenstoff-Zucker zu bilden.