Les protéines ancrées au Glycosylphosphatidylinositol (GPI) (GPI-APs) sont une classe de protéines membranaires contenant une protéine soluble attachée par une ancre glycolipidique conservée au feuillet externe de la membrane plasmique. Dans les cellules épithéliales polarisées, les GPI-AP sont principalement triés à la surface apicale dans le réseau trans-Golgi (TGN) par regroupement dans des microdomaines (ou radeaux) dépendants des sphingolipides et du cholestérol, qui ont été proposés pour servir de plates-formes de tri apical. Des données récentes indiquent que les mécanismes de tri GPI-AP, se produisant dans le Golgi, contrôlent à la fois le transport membranaire des GPI-APs et leur activité spécifique à la surface apicale des cellules épithéliales entièrement polarisées. Ici, nous discutons des résultats les plus récents et des facteurs régulant le tri apical des GPI-APs au niveau du Golgi dans les cellules épithéliales polarisées. Nous soulignons également les différences dans l’organisation membranaire plasmatique des GPI-APs entre les cellules polarisées et non polarisées soutenant l’existence de divers mécanismes qui contrôlent l’organisation des GPI-AP dans différents types de cellules.