BACE1 (bèta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1) werd aanvankelijk gekloond en gekarakteriseerd in 1999. Het wordt vereist voor de generatie van alle monomere vormen van amyloid-β (Aß), met inbegrip van Aß42, die in bioactive conformational species samenkomt en waarschijnlijk giftigheid in de ziekte van Alzheimer in werking stelt (AD). De concentraties en de tarieven van activiteit van BACE1 worden verhoogd in de hersenen van de advertentie en lichaamsvloeistoffen, waarbij de hypothese wordt ondersteund dat BACE1 een kritieke rol in de pathofysiologie van de advertentie speelt. Daarom is BACE1 een prime drugdoel voor het vertragen van Aß productie in vroege advertentie. Naast de amyloidogene route, heeft BACE1 andere substraten die belangrijk kunnen zijn voor synaptische plasticiteit en synaptische homeostase. Inderdaad vertonen germline en volwassen voorwaardelijke BACE1 knockoutmuizen complexe neurologische fenotypen. Ondanks de klinische studies die BACE1 inhibitor tot nu toe worden uitgevoerd om futiliteit of veiligheidsredenen worden stopgezet, blijft BACE1 een goed gevalideerd therapeutisch doel voor advertentie. Een veilige en efficiënte samenstelling met hoge substraatselectiviteit evenals een nauwkeuriger doseringsregime, geduldige bevolking, en ziektestadium kunnen nog worden gevonden. Verder onderzoek moet zich richten op de rol van Aß en BACE1 in fysiologische processen en belangrijke pathofysiologische mechanismen van AD. De functies van BACE1 en de homoloog BACE2, evenals de biologie van Aß in neuronen en glia, verdienen verder onderzoek. Cellulaire en moleculaire studies van BACE1 en BACE2 knockout muizen in combinatie met biomarker-gebaseerd menselijk onderzoek zullen helpen de biologische functies van deze belangrijke enzymen te verduidelijken en hun substraten en downstream effecten te identificeren. Dergelijke studies zullen kritieke implicaties voor BACE1 remming als therapeutische benadering voor advertentie hebben.