タイチンは、コネクチンとしても知られており、今日知られている最大のタンパク質である柔軟な肉節内糸状 タイチンは、脊椎動物の横紋細胞と非筋肉細胞の二つのサブクラスに分解することができる大きなタンパク質のファミリーです。

全体の構造

チチン、長さが1μ m以上、幅が3-4nmであるポリペプチド鎖タンパク質。 このタンパク質分子は、最大約４Ｍｄａの分子量を有する。 タイチンは免疫グロブリン（Ｉ ｇ）とフィブロネクチンに類似した二つのタイプのドメインから構成されることが分かっているマルチドメイン構造である。 チチンには約300個のIgドメインとフィブロネクチンドメインが存在し、カルボキシル末端に近いキナーゼドメインも存在する。 これら二つのタイプのドメインは、約100残基からなる七つまたは八つの鎖のβサンドイッチである。 カルボキシル末端は、タイチン分子の頭部領域にあり、赤色部分分子像として表される。 この構造はまた、特殊な結合部位と推定される弾性領域、PEVKドメインを含み、タイチン分子のユニークな配列領域部分がある。 アミルチドメイン構造であるティチンは，構造に見られるドメイン間周期性によって明らかである。 タイチン分子は、iバンド、Aバンド、MラインおよびZラインの四つの領域を有するサクロメアの半分のサイズである。 TitinのIバンドセクションは、igドメインとigドメインがタンデムに配置されたユニークな配列のみで構成されています。 Aバンドセクションは、高度に保存された配列を持つタンパク質分子の最大の部分です。 AバンドセクションではIgおよびフィブロネクチンの範囲は長距離パターンでセットアップされ、極度の繰り返しと呼ばれます。 Igとフィブロネクチンのセットには、セブンとイレブンのいずれかのドメインから作られた長距離パターンで配置された二つのタイプがあります。 Aバンドの端の近くには、25-30nmの長さの小さなスーパーリピートの6つのコピーがあります。 M線は、タイチン分子の重複したカルボキシル末端領域を含む。 Z線領域は、隣接するサクロメアからの分子のオーバーラップしたアミノ末端領域を有する反対側の端にある。

機能

タイチンは、脊椎動物の骨格筋の組み立てと機能における重要な構成要素であると思われる。 タイチンの主な機能は、ミオシンとアクチンフィラメントの相対位置の弾性安定化を与えることである。 それは、機械的機能、触媒機能および他の多くのサクロメアタンパク質に結合する能力を有するサクロメアの異なる部分を反映する領域を有する。 タンパク質分子は、厚フィラメントとサクロメア集合体に役割を果たしています。 Titinにメカニズムに信号を送る筋肉に於いての役割があります、これはcarboxyターミナル、Mライン端および両端の近くの潜在的なリン酸化の場所の方のキナーゼドメインから発見されました。 チチン分子のZ線とM線の両方の末端は、張力とタンパク質ターンオーバー関連機構を制御するシグナル伝達経路の一部であることが知られている。 Titinはまた弛緩した横紋筋の伸縮性に責任があり、厚いフィラメントの形成のための分子足場として機能します。 それは筋肉の動きの間に伸び、反動するmyofibrilを休息の状態に戻るために引き起こす二方向のばねのように答えるsacromereの伸縮性がある応答のほとんどを生 成熟した筋肉では、タイチン分子は、体内のサクロメアの長さと緊張関連のプロセスの弾力性と動作範囲（インビボで筋肉内で短く伸びたときのサクロメアの長さの範囲）を制御するメカニズムに関与することである。

無傷であるタイチンは、正常な筋肉構造および機能にとって重要であることが見出されている。 これは、タイチン変異がサクロメアのアセンブリと機能を破壊したときに観察された、例は、タイチンのIバンド部分に影響を与える変異が筋肉の弾力

タイチンは、有糸分裂において重要な役割を有する染色体とリンクされています。 有糸分裂の間、タイチンは有糸分裂染色体の軸径を制御する。

機能に関連する構造

タイチンは、構造がそのようになっている理由を推論したかなり線形のタンパク質です。 糸状の形をした蛋白質であるTitinは横紋筋の仕事にできます。 分子はバンド自体で形成され、それらがサクロメアを形成するとき、それらは線形の方法で互いに隣に並ぶ。 この構造は、それが機能にどのように関連し、タイチンが筋肉の弾性としてどのように機能するかについてのアイデアを与えることができる。