Titina,cunoscută și sub numele de conectină, este o proteină filamentoasă intrasarcomerică flexibilă, care este cea mai mare proteină cunoscută astăzi. Titinele sunt o familie de proteine mari care pot fi împărțite în două subclase de celule striate și non-musculare ale vertebratelor .
structura generală
Titina, o proteină a lanțului polipeptidic care are o lungime mai mare de 1 MMC și o lățime de 3-4 nm . Molecula proteică are o greutate moleculară de până la aproximativ 4 Mda. Titina este o structură multi-domeniu care se dovedește a fi compusă din două tipuri de domenii similare imunoglobulinei (Ig) și fibronectinei. Există aproximativ 300 de domenii Ig și fibronectină prezente în titină, cu domenii kinază apropiate de capătul carboxil. Aceste două tipuri de domenii sunt XV-sandwich-uri de șapte sau opt fire care sunt realizate din aproximativ 100 de reziduuri. Terminalul carboxil este în regiunea capului unei molecule de titină, este reprezentat ca imaginea moleculei părții roșii. Structura conține, de asemenea, site-uri de legare specializate și o regiune elastică presupusă, domeniul PEVK și există o regiune de secvență unică parte a unei molecule de titină . Titin fiind amulti-domain structura este evidentă prin periodicitatea interdomain văzut în structura. O moleculă de titină are o jumătate de dimensiune a sacromerilor cu cele patru regiuni ale benzii I,benzii A, liniei M și liniei Z. Secțiunea i-band a titinului este alcătuită numai din domenii Ig și secvențe unice cu domeniile Ig aranjate în tandem. Secțiunea de bandă A este cea mai mare parte a moleculei de proteină cu o secvență foarte conservată. În secțiunea de bandă a, domeniile Ig și fibronectină sunt configurate într-un model cu rază lungă de acțiune și sunt numite super repetări. Există două tipuri de seturi de IG și fibronectină care sunt aranjate în modele cu rază lungă de acțiune, realizate fie din șapte, fie din unsprezece domenii. Situat aproape de capătul benzii A, există șase copii ale Super-repetițiilor mici, care au o lungime de 25-30 nm. Linia M conține regiunile terminale carboxilice suprapuse ale moleculei de titină. Regiunea liniei Z se află la capătul opus, care are regiunile terminale amino suprapuse ale unei molecule din sacromerul vecin.
funcția
Titin pare a fi o componentă cheie în asamblarea și funcționarea vertebratelor mușchii strâmtorați. O funcție primară a titinei este stabilizarea elastică a pozițiilor relative ale filamentelor de miozină și actină. Are regiuni care reflectă diferitele părți ale sacromerului, care au funcții mecanice, funcții catalitice și capacitatea de a lega multe alte proteine sacromere. Moleculele de proteine joacă un rol în asamblarea filamentului gros și a sacromerilor. Titina are un rol în mecanismele de semnalizare musculară, acest lucru a fost descoperit din domeniul kinazei spre carboxi-terminal, capătul liniei M și site-urile potențiale de fosforilare în apropierea ambelor capete. Se știe că atât capetele liniei Z, cât și cele ale liniei M ale moleculelor de titină sunt părți ale căii de semnalizare care controlează tensiunea și mecanismele legate de rotația proteinelor. Titin este, de asemenea, responsabil pentru elasticitatea mușchilor striați relaxați și acționează ca schela moleculară pentru formarea filamentului gros. Generează cea mai mare parte a răspunsului elastic al unui sacromer, care răspunde ca un arc bidirecțional care se întinde și se retrage în timpul mișcării mușchilor pentru a determina miofibrilul să revină la starea sa de repaus . În mușchiul Matur, moleculele de titină trebuie să ia parte la mecanismele care controlează elasticitatea și intervalul de funcționare (intervalul de lungime al sacromerilor atunci când se scurtează și se extind în mușchi in vivo) al lungimilor sacromerilor și al proceselor legate de tensiune din organism. s-a constatat că Titina care este intactă este importantă pentru structura și funcția musculară normală. Acest lucru a fost observat atunci când mutația titinei a perturbat ansamblul și funcția sacromerului, un exemplu ar fi mutațiile care afectează porțiunea de bandă i a titinei ar schimba elasticitatea mușchilor.
Titina legată de cromozomi, având un rol cheie în mitoză. În timpul mitozei, Titina controlează diametrul axial al cromozomilor mitotici.
structura legată de funcție
Titina este o proteină destul de liniară cu un raționament pentru motivul pentru care structura este așa. Titin fiind o proteină în formă filamentoasă este capabilă să-și facă treaba în mușchii striați. Moleculele se formează cu benzi în sine și atunci când formează sacromere se aliniază una lângă alta într-un mod liniar. Structura este capabilă să ofere o idee despre modul în care se raportează la funcție și cum funcționează titinul ca elastic în mușchi.