Titin,ook bekend als connectin, is een flexibel intrasarcomerisch filamenteus eiwit, dat vandaag de dag de grootste bekende eiwitten is. Titins zijn een familie van grote proteã nen die in twee subklassen van dwarsgestreepte en niet-spiercellen van gewervelde dieren kunnen worden opgesplitst .

totale structuur

Titine, een polypeptidekettingeiwit met een lengte van meer dan 1µm en een breedte van 3-4 nm . Het eiwitmolecuul heeft een molecuulgewicht tot ongeveer 4 Mda. Titin is een multi-domeinstructuur die die wordt gevonden om uit twee types van domeinen gelijkend op immunoglobulin (Ig) en fibronectin worden samengesteld. Er zijn ongeveer 300 IG en fibronectin domeinen huidig in titin, met ook kinasedomeinen dicht bij carboxyl eind. Deze twee soorten domeinen zijn β-sandwiches van zeven of acht strengen die zijn gemaakt van ongeveer 100 residuen. Het carboxyl eindpunt is in het hoofdgebied van een titinmolecule, wordt voorgesteld als het Rode deelmolecule beeld. De structuur bevat ook gespecialiseerde bindingsplaatsen en een vermoedelijk elastisch gebied, het pevk-domein, en er is een uniek deel van het opeenvolgingsgebied van een titinmolecuul . Titin die amulti-domeinstructuur is wordt duidelijk door de interdomein periodiciteit die in de structuur wordt gezien. Een titinemolecule is een halve sacromeergrootte met de vier gebieden van de I-band, de a-band, de M-lijn en de Z-lijn. De I-bandsectie van titin bestaat uit slechts IG-domeinen en unieke opeenvolgingen met de IG-domeinen die in tandem worden gerangschikt. De A-bandsectie is het grootste deel van de eiwitmolecule met een hoogst behouden opeenvolging. In de A-bandsectie worden de domeinen Ig en fibronectin opgezet in een lange waaierpatroon en de super herhalingen genoemd. Er zijn twee types van de reeksen van Ig en fibronectin die in lange waaierpatronen worden geschikt, gemaakt van of zeven en elf domeinen. Gelegen aan het einde van de a-band zijn er zes kopieën van kleine super herhalingen, die 25-30 nm lang zijn. De M-lijn bevat de overlappende carboxyl eindgebieden van de titinmolecule. Het Z-lijngebied is aan het tegenovergestelde eind dat de overlappende amino eindgebieden van een molecuul van naburige sacromeer heeft.

functie

Titine lijkt een sleutelcomponent te zijn in de assemblage en werking van gespannen spieren van gewervelde dieren. Een primaire functie van titin geeft elastische stabilisatie van relatieve posities van myosin en actin filamenten. Het heeft gebieden die de verschillende delen van sacromeer weerspiegelen, die mechanische functies, katalytische functies en de capaciteit hebben om vele andere sacromeerproteã nen te binden. De eiwitmoleculen spelen een rol in de assemblage van dik-filament en sacromeer. Titin heeft een rol in spier signalerende mechanismen, werd dit ontdekt van het kinasedomein naar carboxy-eind, m-lijneind, en potentiële phosphorylation plaatsen dichtbij beide einden. Het is bekend dat zowel de Z-lijn als de M-lijneinden van de titinmolecules delen van de signalerende weg zijn die spanning en eiwit-omzet-verwante mechanismen controleren. Titin is ook verantwoordelijk voor de elasticiteit van ontspannen dwarsgestreepte spieren en fungeert als de moleculaire steiger voor dikke filamentvorming. Het genereert het grootste deel van de elastische reactie van een sacromeer, die reageert als een bidirectionele veer die zich uitstrekt en terugschuift tijdens de beweging van de spieren om de myofibril terug te gaan naar zijn rusttoestand . In Rijpe spier, titin molecules is om deel te nemen aan de mechanismen die elasticiteit en het werkingsgebied (de lengtewaaier van sacromeren controleren wanneer zij in vivo verkorten en uitbreiden in spier) van sacromeerlengtes en spanningsgerelateerde processen in het lichaam.

Titine die intact is, is belangrijk gebleken voor de normale spierstructuur en-functie. Dit werd waargenomen toen de verandering van titin de sacromeerassemblage en de functie verstoorde, zou een voorbeeld veranderingen zijn die het I-bandgedeelte van titin beà nvloeden de elasticiteit van spier zou veranderen.

Titine gekoppeld aan chromosomen, met een sleutelrol bij mitose. Tijdens mitose, controle titin de axiale diameter van mitotische chromosomen.

structuur gerelateerd aan functie

Titine is een vrij lineair eiwit met een redenering waarom de structuur op die manier is. Titin die een filamentous gevormde proteã ne zijn kan aan zijn baan in dwarsgestreepte spieren zijn. De moleculen worden gevormd met banden zelf en wanneer ze sacromeren vormen staan ze lineair naast elkaar. De structuur kan een idee geven over hoe het zich verhoudt tot de functie en hoe titin als elastiek in spieren werkt.