Zymogen, även kallad proenzym, någon av en grupp av proteiner som visar ingen katalytisk aktivitet, men omvandlas inom en organism till enzymer, särskilt de som inte har en katalysera reaktioner som involverar nedbrytning av proteiner. Den biokemiska förändringen sker vanligtvis i Golgi-kroppar, där en specifik del av prekursorenzymet klyvs för att aktivera det. Det inaktiverande stycket som klyvs av kan vara en peptidenhet eller kan vara oberoende vikande domäner som omfattar mer än 100 rester. Även om de begränsar enzymets förmåga, hjälper dessa n-terminala förlängningar av enzymet eller ett ”prosegment” ofta till stabilisering och vikning av enzymet de hämmar.

det är nu välkänt att proteolytiska enzymer spelar nyckelroller vid reglering av eller kontroll över verkan av andra proteiner. Sådana enzymer finns i alla arter från bakterier till människa och kontrollerar olika system, som inkluderar hormonproduktion, bakteriofagmontering, utveckling, befruktning, matsmältning, försvar mot invaderande organismer och vävnadsreparation. I de flesta fall är de proteolytiska enzymerna kända för att syntetiseras som inaktiva prekursorproenzymer eller zymogener. De aktiveras genom proteolytisk klyvning av en enda peptidbindning i proenzymet och blir så katalytiskt aktiva. Ytterligare kontroll över graden av specificitet för en målmolekyl eller molekyler bestäms av graden av specificitet som är inneboende för enzymet. Ytterligare kontroll över tid och plats för verkan utförs ofta av proteinhämmare av den erforderliga specificiteten.strukturen av trypsinogen är i allmänhet mycket närmare trypsin än chymotrypsinogen till chymotrypsin, strukturen av trypsinogen utesluter inte möjligheten att substratbindning i ett läge som liknar det som finns för trypsin, även om förändringar i strukturen i denna region bidrar till ett försämrat eller förändrat substratbindningsläge-säkert för bensamidine och troligen för en substratsidokedja, om proenzymet anses vara styvt, då den allmänna baskatalysatorn och oxyanionbindningsstället bildat av N-H grupper av gly193 och ser195 är för långt ifrån varandra att samarbeta i substrathydrolys. Även om proenzymstrukturen skulle förändras på substratbindning, vilket verkar troligt, kan icke-produktiv bindning ge en annan viktig komponent för zymogen inaktivitet. Sådan bindning kan fortfarande lämna för stort avstånd, eller en ogynnsam interaktion, mellan substratet och elementen i det katalytiska centrumet. Den förändrade positionen för kedjan mellan Lys188A och Ser195 och huvudkedjan mellan Trp215 och Ser217 kan vara ansvarig för konkurrenskraftig men icke-produktiv substratbindning, liksom Nh-gruppen av Gly193 eftersom de normalt är involverade i orientering av substratet. Dessa möjligheter rematin som främsta kandidater i ett universellt schema för inaktivitet av trypsinogenliknande zymogener.

bukspottkörteln utsöndrar zymogener delvis för att förhindra enzymerna från att smälta proteiner i cellerna där de syntetiseras. Enzymer som pepsin skapas i form av pepsinogen, en inaktiv zymogen. Pepsinogen aktiveras när huvudceller släpper ut det i magsyran, vars saltsyra delvis aktiverar den. En annan delvis aktiverad pepsinogen fullbordar aktiveringen genom att ta bort peptiden och förvandla pepsinogen till pepsin. Oavsiktlig aktivering av zymogener kan hända när utsöndringskanalen i bukspottkörteln blockeras av en gallsten som resulterar i akut pankreatit.

svampar utsöndrar också matsmältningsenzymer i miljön som zymogener. Den yttre miljön har ett annat pH än inuti svampcellen och detta förändrar zymogens struktur till ett aktivt enzym.

ett annat sätt att enzymer kan existera i inaktiva former och senare omvandlas till aktiva former är att aktivera endast när en kofaktor, kallad koenzym, är bunden. I detta system blir den inaktiva formen (apoenzymet) den aktiva formen (holoenzymet) när koenzymet binder.